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FtsA
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FtsA (von englisch filamentous temperature sensitive A β€šfilamentΓΆs temperaturempfindlich Aβ€˜) ist ein Protein des Zytoskeletts von Bakterien, mit Ausnahme von Actinobakterien und Cyanobakterien.

Contents


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Eigenschaften

FtsA dient in Bakterien zur Stabilisierung der Zelle und zur Fortbewegung (ZellmotilitΓ€t), mΓΆglicherweise ist es an der Einleitung der Zellteilung beteiligt.cite-ref-pmid17322202-1-0[1] FtsA ist ein Homolog von Aktin und ein Scaffold-Protein,cite-ref-pmid11032797-2-0[2] wie auch die Proteine MreB, ParM und MamK. Wie Aktin hydrolysiert FtsA Adenosintriphosphat zur Γ„nderung seiner Konformation und bildet dann strangfΓΆrmige Aggregate (Mikrofilamente) aus.cite-ref-pmid22473211-3-0[3]cite-ref-pmid22111832-4-0[4]

FtsA ist strukturell Γ€hnlich wie PilM aufgebaut, welches als ATPase des Typs IV in Pili von Bakterien vorkommt.cite-ref-pmid21596754-5-0[5] FtsA bindet an FtsZ im Z-Ringcite-ref-pmid22473211-3-1[3] und bindet diesen ΓΌber eine amphiphile Ξ±-Helix am C-Terminus des FtsA an die Zellmembran.cite-ref-pmid15752196-6-0[6]cite-ref-pmid22111832-4-1[4] Alternativ kann der C-Terminus auch von MinC und ZipA gebunden werden. An einer anderen Stelle der ProteinoberflΓ€che wird FtsN gebunden.cite-ref-pmid15387815-7-0[7]cite-ref-pmid22328664-8-0[8] FtsZ, FtsA und ZipA sind an der Einleitung der Zellbewegung beteiligt.cite-ref-pmid23740256-9-0[9] WΓ€hrend FtsA in Escherichia coli essentiell ist, kann seine Funktion in Bacillus subtilis bei einer Deletion durch SepF teilweise kompensiert werden.cite-ref-pmid16796675-10-0[10] Die Mutante FtsA* funktioniert unabhΓ€ngig von ZipA.cite-ref-pmid12634424-11-0[11]cite-ref-pmid25213228-12-0[12] Andere identifizierte Mutanten besitzen verΓ€nderte Multimerisierungseigenschaften.cite-ref-pmid22111832-4-2[4] Die Funktionen des FtsA sind ΓΌber verschiedene Bakterienarten konserviert.cite-ref-pmid24746687-13-0[13]

Einzelnachweise

cite-note-pmid17322202-11. ↑ Geissler B, Shiomi D, Margolin W: The ftsA* gain-of-function allele of Escherichia coli and its effects on the stability and dynamics of the Z ring. In: Microbiology. 153. Jahrgang, Pt 3, 2007, S. 814–823, doi:10.1099/mic.0.2006/001834-0, PMID 17322202.
cite-note-pmid11032797-22. ↑ van den Ent F, LΓΆwe J: Crystal structure of the cell division protein FtsA from Thermotoga maritima. In: EMBO J. 19. Jahrgang, Nr. 20, 2000, S. 5300–5307, doi:10.1093/emboj/19.20.5300, PMID 11032797.
cite-note-pmid22473211-33. ↑ Szwedziak P, Wang Q, Freund SMV, LΓΆwe J: FtsA forms actin-like protofilaments. In: EMBO J. 31. Jahrgang, Nr. 10, 2012, S. 2249–2260, doi:10.1038/emboj.2012.76, PMID 22473211.
cite-note-pmid22111832-44. ↑ Pichoff S, Shen B, Sullivan B, Lutkenhaus J: FtsA mutants impaired for self-interaction bypass ZipA suggesting a model in which FtsA’s self-interaction competes with its ability to recruit downstream division proteins. In: Mol Microbiol. 83. Jahrgang, Nr. 6, 2012, S. 151–167, doi:10.1111/j.1365-2958.2011.07923.x, PMID 22111832.
cite-note-pmid21596754-55. ↑ Karrupiah F, Derrick JP: Structure of the PilM-PilN inner membrane type IV pilus biogenesis complex from Thermus thermophilus. In: J Biol Chem. 286. Jahrgang, Nr. 27, 2011, S. 24434–24442, doi:10.1074/jbc.M111.243535, PMID 21596754.
cite-note-pmid15752196-66. ↑ Pichoff S, Lutkenhaus J: Tethering the Z ring to the membrane through a conserved membrane targeting sequence in FtsA. In: Mol Microbiol. 55. Jahrgang, Nr. 6, 2005, S. 1722–1734, doi:10.1111/j.1365-2958.2005.04522.x, PMID 15752196.
cite-note-pmid15387815-77. ↑ Rico AI, GarcΓ­a-Ovalle M, Mingorance J, Vicente M: Role of two essential domains of Escherichia coli FtsA in localization and progression of the division ring. In: Mol Microbiol. 53. Jahrgang, Nr. 5, 1. September 2004, S. 1359–1371year= 2004, doi:10.1111/j.1365-2958.2004.04245.x, PMID 15387815.
cite-note-pmid22328664-88. ↑ Busiek KK, Eraso JM, Wang Y, Margolin W: The early divisome protein FtsA interacts directly through its 1c subdomain with the cytoplasmic domain of the late divisome protein FtsN. In: J Bacteriol. 194. Jahrgang, Nr. 8, 2012, S. 1989–2000, doi:10.1128/JB.06683-11, PMID 22328664.
cite-note-pmid23740256-99. ↑ Rico AI, Krupka M, Vicente M: In the beginning, Escherichia coli assembled the proto-ring: an initial phase of division. In: J Biol Chem. 288. Jahrgang, Nr. 29, 2013, S. 20830–20836, doi:10.1074/jbc.R113.479519, PMID 23740256.
cite-note-pmid16796675-1010. ↑ Ishikawa S, Kawai Y, Hiramatsu K, Kuwano M, Ogasawara N: A new FtsZ-interacting protein, YlmF, complements the activity of FtsA during progression of cell division in Bacillus subtilis. In: Mol Microbiol. 60. Jahrgang, Nr. 1, 2006, S. 1364–1380, doi:10.1111/j.1365-2958.2006.05184.x, PMID 16796675.
cite-note-pmid12634424-1111. ↑ Geissler B, Elraheb D, Margolin W: A gain-of-function mutation in ftsA bypasses the requirement for the essential cell division gene zipA in Escherichia coli. In: Proc Natl Acad Sci USA. 100. Jahrgang, Nr. 7, 2003, S. 4197–4202, doi:10.1073/pnas.0635003100, PMID 12634424.
cite-note-pmid25213228-1212. ↑ Osawa M, Erickson HP: Liposome division by a simple bacterial division machinery. In: Proc Natl Acad Sci USA. 110. Jahrgang, Nr. 3, 2013, S. 11000–11004, doi:10.1073/pnas.1222254110, PMID 25213228.
cite-note-pmid24746687-1313. ↑ Fujita J, Maeda Y, Nagao C, Tsuchiya Y, Miyazaki Y, Hirose M, Mizohata E, Matsumoto Y, Inoue T, Mizuguchi K, Matsumura H: Crystal structure of FtsA from Staphylococcus aureus. In: FEBS Lett. 588. Jahrgang, Nr. 10, 2014, S. 1879–1885, doi:10.1016/j.febslet.2014.04.008, PMID 24746687.